Как называют белки ускоряющие биохимические процессы

Основные функции белков в клетке

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

4. Защитная функция

5. Двигательная функция

6. Сигнальная функция

7. Запасающая функция

8. Энергетическая функция

9. Каталитическая (ферментативная) функция

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

10. Функция антифириза

11. Питательная (резервная) функция.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Источник

Белок: функции, нормы, особенности и источники

Материал проверила и прокомментировала Горбачёва Наталья Леонидовна, диабетолог, диетолог, эндокринолог, ведущий специалист сети клиник «Семейная»

Что такое белок

Белки — главный строительный материал организма. Он участвует в создании мышц, сухожилий, органов и кожи, а также нужен для производства ферментов, гормонов, нейромедиаторов и различных молекул, которые выполняют множество важных функций. Белки состоят из более мелких молекул, аминокислот, которые соединяются вместе, как бусы на нитке. Эти связанные аминокислоты образуют длинные белковые цепи, которые затем складываются в сложные формы. Некоторые аминокислоты организм производит самостоятельно, другие можно восполнить только с помощью еды.

Функции белка в организме

Рост мышц и повышение выносливости

Организму необходим протеин, ведь мышцы в основном состоят из белка. Как и большинство тканей тела, мышцы динамично разрушаются и восстанавливаются, поэтому им необходим строительный материал для роста. Чтобы мышечная масса увеличивалась, в организме должен быть положительный белковый баланс. Его также называют азотным, из-за высокого содержания этого элемента в протеине. Употребление белка помогает не только нарастить мышцы при занятиях спортом, но и предотвратить их потерю, если вы придерживаетесь строгих диет [1] [2].

Биохимические процессы

Белки — ферменты, они помогают тысячам биохимических реакций, происходящих внутри клеток организма [3]. В том числе активируют метаболизм посредством объединения с другими молекулами — субстратами. Ферменты также могут функционировать и вне клетки, например, пищеварительные — лактоза и сахароза, которые помогают переваривать сахар. От их количества зависит пищеварение, свертывание крови и энергетический баланс. Дисбаланс некоторых ферментов может привести к сбоям в работе большинства систем организма [4].

Гормональный баланс

Некоторые белки представляют собой гормоны, которые как химические посредники помогают взаимодействовать различным клеткам организма. Их производят эндокринные ткани и железы, а затем белки транспортируются по внутренним органам. Эти гормоны делят на три группы: белок и пептиды, стероиды и амины [5].

Структура тканей

Некоторые белки являются волокнами, придающими жесткость клеткам: кератин, коллаген и эластин. Они помогают формировать каркас тканей тела [6]. Кератин — строительный материал для кожи, волос и ногтей, коллаген — структурный белок костей, кожи, связок и сухожилий, а эластин позволяет тканям возвращаться в первоначальную форму после растяжений и сокращений.

Правильный pH

Белок играет жизненно важную роль в регулировании концентрации кислот и оснований в крови и других жидкостях организма [7]. Этот баланс измеряется с помощью шкалы pH от 0 до 14, где 0 — максимально кислый, 7 — нейтральный, 14 — наиболее щелочной. Протеины — один из способов регулирования этих показателей. Например, гемоглобин — тоже белок, из которого состоят эритроциты. Он связывает небольшое количество кислоты, помогая поддерживать нормальный уровень pH в крови.

Хороший иммунитет

Белки помогают формировать иммуноглобулины или антитела для борьбы с инфекцией [8] [9]. Антитела — белки в крови, которые помогают защитить организм от бактерий и вирусов. Вырабатывая их в качестве реакции на вторжение чужеродных элементов, клетки в дальнейшем лучше противостоят похожим заболеваниям.

Баланс жидкости

Альбумин и глобулин — белки крови, которые помогают сохранить баланс жидкости в организме, удерживая воду в клетках [10] [11]. При недостатке протеина могут возникать отеки, так как жидкость вытесняется в промежутки между клетками [12].

Нормализация веса

Белок важен для тех, кому необходимо нормализовать вес. Некоторые эксперименты ученых подтверждают, что увеличение количества белка в рационе ведет к повышению скорости метаболизма и снижению аппетита [13]. Протеин хорошо насыщает, в результате чего реже хочется перекусывать, снижается объем порций в основных приемах пищи [14] [15]. В одном из исследований женщины 12 недель употребляли белковую пищу в количестве 30% от дневной калорийности рациона. В среднем каждая из участниц эксперимента потеряла порядка пяти килограмм веса, сохранив здоровые пищевые привычки [16].

Норма белка в день

Если вы каждый день едите продукты животного происхождения, такие как мясо, рыбу, яйца или молочные продукты, вы, вероятно, получаете достаточно белка. Если придерживаетесь растительной диеты, получить незаменимые аминокислоты, необходимые организму, будет сложнее. Среднестатистические нормы протеина в рационе на один килограмм веса:

В некоторых случаях требуется больше белка, например, в периоды болезни, интенсивных занятий спортом, а также при беременности и кормлении грудью [17] [18]. Данные о точном количестве вещества разнятся, поэтому правильно будет проконсультироваться с лечащим врачом, который подберет индивидуальный рацион, исходя из особенностей организма. Так, авторы одного исследования утверждают, что беременным женщинам в день необходимы 1,2–1,52 г протеина на один кг веса [19]. Другие врачи рекомендуют потреблять дополнительно 1,1г белка на кг веса [20]. Суточная норма белка во время грудного вскармливания составляет 1,3 г на килограмм в день плюс 25 дополнительных граммов [21].

Активным людям требуется больше белка, чем тем, кто ведет малоподвижный образ жизни. Спортсменам, предпочитающим тренировки на выносливость, необходимо около 1,2–1,4 г на каждый кг веса [22] [23]. Достаточное количество протеина необходимо для предотвращения развития заболеваний, таких как остеопороз. Пожилым людям, а также тем, кто восстанавливается после травмы или операции, требуется до 1–1,3 г на один кг массы тела [24] [25].

Сколько белка в яйцах, курице и твороге

Эти продукты врачи и диетологи чаще всего упоминают как отличные источники протеина:

Яйца. Содержат 6-7 г белка на штуку среднего размера. Содержатся они именно в белковой части яйца. Поэтому в фитнес-меню часто присутствуют блюда без желтка, но на самом деле, при сбалансированном рационе нет смысла от них отказываться.

Курица. Если необходимо добавить белка в рацион, выбирайте куриную грудку — в ней больше волокон и меньше жира. На 100 г продукта — 27% белка. Оптимальный ингредиент для повышения уровня белка в организме, если вы не придерживаетесь растительной диеты.

Творог. В 200-граммовой пачке творога содержится 35 г белка, что соответствует почти трети среднестатистической дневной нормы. Отдавайте предпочтение творогу средней жирности, так как обезжиренного усваивается меньше необходимым микроэлементов.

Продукты, богатые белком

В первую очередь, протеин попадает в организм из животных продуктов. Средние показатели белка на 100 г продукта:

Вегетарианцам и веганам стоит позаботиться о наличии растительного белка в рационе. Это могут быть бобовые, крупы, соевые и цельнозерновые продукты:

Норма белка в моче и крови

Лучший способ проверить, хватает ли организму белка, — сдать анализы, например биохимический анализ крови. В норме концентрация белка в крови взрослого человека должна составлять 62–86 г/л, а у детей — от 45 до 80 г/л. Снижение этих показателей возникает в результате ряда заболеваний, в том числе первичных иммунодефицитов, нарушениях обмена веществ, дисфункциях желудочно-кишечного тракта, а также дефицита протеина в рационе.

Превышение нормы встречается редко, но оно может указывать на хронические тяжелые инфекции (такие как туберкулез), ускоренный распад эритроцитов, системные опухоли или обезвоживание организма.

С-реактивный белок — фракция протеинов плазмы, которая повышается при наличии в организме воспалительного процесса. Синтезируется в ответ на попадание в кровь токсинов патологических микроорганизмов и обезвреживает их путем их связывания, а также запускает иммунные реакции. С-реактивный белок в норме отсутствует в крови (либо его показатели не превышают 0,4 мг/л). Большие значения указывают на развитие патологий: инфекционных и вирусных заболеваний, панкреатита, пиелонефрита, гепатита, язвенного колита и онкологии.

Помимо крови, белок учитывают в анализе мочи. Небольшое его количество встречается и у здоровых людей, в норме — до 140 мг/л (до 0,140 г/л). При активной физической нагрузке показатели не должны превышать 250 мг/сутки (0,250 г/л). Для того, что точнее узнать потери белка с мочой, необходимо проводить исследование его концентрации в суточных анализах. Их назначают при заболеваниях мочевыделительной системы и почек, инфекциях, а также для контроля осложнений, в том числе при приеме препаратов, оказывающих нефротоксическое действие — поражение почек.

Переизбыток белка

Высокое потребление белка может нанести вред людям с заболеваниями почек [26]. Двумя основными факторами риска почечной недостаточности являются высокое кровяное давление (гипертония) и диабет. И то, и другое провоцируется переизбытком белка [27] [28]. Точное количество необходимого протеина варьируется в зависимости от возраста, состояния здоровья и образа жизни. Исследование с участием здоровых мужчин, занимающихся силовыми тренировками, показало, что ежедневное употребление 3 г белка на кг массы тела в течение года не имело никаких неблагоприятных последствий для здоровья [29]. Даже 4,4 г на кг веса в течение двух месяцев не вызывало никаких побочных эффектов [30].

Нет никаких доказательств того, что потребление белка в разумных количествах причиняет вред здоровым людям. Напротив, существует множество доказанных преимуществ. Однако, если у вас заболевание почек, следует следовать советам врача и ограничить потребление протеинов.

Богатое белками, но бедное жирами и углеводами питание — нагрузка на почки и печень. Переизбыток белка на фоне нехватки других необходимых организму веществ выражается в проблемах с пищеварением, неприятном запахе изо рта и постоянной жажде.

Недостаток белка

Помимо показателей медицинских анализов есть и другие признаки недостатка протеина, которые вы можете заметить перед походом к врачу.

Постоянный голод

Белки насыщают и заряжают энергией надолго, но в качестве перекуса многие из нас используют не белковые продукты, а содержащие углеводы: бананы, печенье, конфеты, выпечку и бутерброды. Еда, богатая углеводами, приводит к быстрому подъему уровня сахара (и мы чувствуем себя сытыми) и такому же быстрому падению (через полчаса мы снова голодны). Этот же эффект вызывает тягу к сладкому: организму не хватает сил, а конфета — самый быстрый способ их получить. Правда, ненадолго.

Слабые волосы и ногти

Ногти и волосы — это тоже белок, а точнее, кератин. Для их здоровья регулярное потребление белковой пищи абсолютно необходимо, иначе организму неоткуда будет брать строительный материал. При дефиците белка волосы становятся тонкими, слабыми и тусклыми, плохо растут и секутся, а ногти начинают ломаться и расслаиваться.

Медленное заживление ран

Если даже маленькая царапина заживает дольше недели, это тоже может быть признаком недостатка белка. Он входит в состав клеток мышечной ткани, кожи и крови, поэтому, если макроэлемента не хватает, на ремонт повреждений у организма уходит гораздо больше времени.

Частые инфекционные болезни

По мнению доктора Алиссы Рамси из американской Академии питания и диетологии, белок также необходим для построения клеток иммунной системы — если вы едите мало белковых продуктов, со временем защита организма может ослабеть.

Без белка замедляется выработка интерферона и лизоцима, «защитников», отбивающих атаки патогенов. Иммунитет перестает справляться с бактериями и вирусами, и мы болеем чаще. Причем любыми инфекционными заболеваниями: у людей на низкобелковой диете часто диагностируют инфекции.

Отеки

Дефицит белка приводит к нарушению водно-солевого баланса, из-за чего жидкость скапливается в тканях. Результат — мешки под глазами и опухшее по утрам лицо, отеки лодыжек и стоп, чувство тяжести в ногах, которое появляется уже в середине дня, даже если вы носите удобную обувь.

Снижение веса

У нашего организма свои приоритеты. Если белка не хватает, то все поступающие протеины направляются туда, где они жизненно необходимы, то есть к внутренним органам. Мышцам при этом почти ничего не достается, и они начинают уменьшаться в объеме. Правда, снижение мышечной массы при белковой недостаточности заметить трудно — за счет отеков вес может оставаться относительно стабильным или снижаться очень медленно. Зато вы точно заметите другие признаки постепенной атрофии мышечной ткани — слабость и быструю утомляемость. Люди, желающие скорректировать вес, часто отказываются от жиров или белка, но это ошибка. Важно соблюдать баланс: основу правильной диеты составляют мясо, рыба (или продукты с высоким содержанием белка растительного происхождения), крупы и овощи.

Плохое настроение

Белок, помимо всего прочего, важен для синтеза нейромедиатора серотонина. Именно он отвечает за хорошее настроение и стрессоустойчивость. Недостаток серотонина приводит не только к хандре, плаксивости и мрачным мыслям, но и к бессоннице, повышенной тревожности, нервозности и склонности взрываться по пустякам.

Комментарии эксперта

Горбачёва Наталья Леонидовна, диабетолог, диетолог, эндокринолог, ведущий специалист сети клиник «Семейная»

«Правильный белковый обмен веществ — баланс между распадом и синтезом белков. Организму должно хватать аминокислот для построения новых соединений. Степень усвоения белка зависит от его происхождения и способа термической обработки. Элемент не способен накапливаться в организме, его излишки выводятся с помощью почек. Поэтому чрезмерное потребление белка негативно сказывается на их состоянии

Причинами нарушений белкового обмена могут стать наследственные заболевания: подагра, а также тяжелые состояния, такие как онкопатологии, следствие радиационного облучения и прочее. Но в большинстве случаев у взрослого человека симптомы нарушения биосинтеза белков говорят о несбалансированном рационе питания.

Недостаток белков — актуальная проблема. Одних она настигает при избавлении от лишнего веса, других — при вегетарианстве, а третьих — из-за заболеваний пищеварительной и эндокринной систем. Дефицит белков может не проявляться клинически, но последствия недостатка протеина довольно печальны:

Если биосинтез белков нарушен на этапе построения, человек может страдать от белкового отравления. Характерными признаками интоксикации являются поражение печени и почек, нарушения работы ЖКТ. Переизбыток белка влияет на центральную нервную систему вплоть до серьезных поражений при врожденных нарушениях обмена веществ. При ухудшении самочувствия необходимо сдать анализы и получить рекомендации специалиста. »

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Нормы потребления белка

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник