Как называется белковая часть холофермента

холофермент

Смотреть что такое «холофермент» в других словарях:

холофермент — холофермент. См. полный фермент. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

холофермент — полный фермент Белковая молекула фермента, включающая все необходимые для функциональной активности субъединицы (в частности, комплекс апофермента и кофермента), например, Х. РНК полимеразы E.coli состоит из 5 субъединиц две (молекулярная масса… … Справочник технического переводчика

Холофермент — Простетическая группа это небелковые (и не производные аминокислот) компоненты, связанные с белками, которые выполняют важные роли в биологической активности соответствующих белков. Простетические группы могут быть органическими (витамины, сахара … Википедия

холофермент — у, ч. Фермент, який складається із неактивної білкової частини (апоферменту) і активуючої її небілкової групи (кофактора) … Український тлумачний словник

Пререпликационный комплекс — (англ. pre replication complex, pre RC) это комплекс белков, который образуется на стадии инициации репликации ДНК. Белки, которые принимают участие в пререпликационном комплексе, строго необходимы для репликации.[1] Пререпликационный… … Википедия

Коферме́нты — (синоним коэнзимы) органические соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия многих ферментов. Соединяясь с белковой частью молекулы фермента апоферментом, К. образуют каталитически активный комплекс… … Медицинская энциклопедия

КОФЕРМЕНТЫ — (от лат. со – вместе и ферменты), коэнзимы, органические соединения небелковой природы, входящие в состав активного центра нек рых ферментов. Соединяясь с апоферментом, К. образуют каталитически активный комплекс т. н. холофермент. Мн. К. легко… … Биологический энциклопедический словарь

РЕГУЛЯТОРЫ ФЕРМЕНТОВ — регулируют активность ферментов или скорость их биосинтеза. Регуляторы активности ферментов. Универсальными регуляторами активности ферментов являются субстраты в ва, к рые претерпевают превращения в р циях, катализируемых ферментами. Скорость р… … Химическая энциклопедия

Лигаза — (лат. ligāre сшивать, соединять) фермент, катализирующий соединение двух молекул с образованием новой химической связи (лигирование[1][2]). При этом обычно происходит отщепление (гидролиз) небольшой химической группы от одной из… … Википедия

Корнберг, Артур — Артур Корнберг англ. Arthur Kornberg … Википедия

Источник

Сложные белки-ферменты называются холоферментами.

Структурно-функциональная организация ферментов.

1.Апофермент 2. Кофактор

(белковая часть) (небелковая часть)

1).Кофермент 2).Ион металла

А).Витаминные коферменты: Б).Невитаминные железо,

ФМН и ФАД, пиридоксаль- (АДФ,ГДФ,УДФ,ЦДФ) кобальт,

ТДФ, фосфат, ГЕМ и его производные марганец,

липоевая к-та, дезоксиаденозил- убихинон, никель,

коэнзим А кобаламин, коэнзим Q, хром,

биоцитин аскорбиновая к-та, глутатион ванадий,

Кофактор может образовывать с апоферментом прочные ковалентные связи, в этом случае кофермент называют простетическойгруппой: сукцинатдегидрогеназа(содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза(содержит гем).

Без кофермента функционируют гидролитические ферменты – это исключение – протеазы, липазы, рибонуклеаза.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Источник

Ферменты: строение, активный и аллостерический центры. Холофермент, апофермент, кофермент. Привести примеры. Особенности ферментативного катализа.

Понятие о кофакторах, коферментах и простетических группах. Связь коферментов с витаминами. Привести конкретные примеры метаболических реакций с участием коферментов и простеических групп.

Ферменты имеют белковую природу

Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим.

Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа(содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы(содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза(содержит гем).

Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.

Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.

Структурно-функциональная организация ферментов

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

каталитический– непосредственно отвечает за осуществление реакции.

Схема строения ферментов

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

Схема формирования сложного фермента

2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

Схема строения аллостерического фермента

Этапы катализа

В ферментативной реакции можно выделить следующие этапы:

1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (E-S).
2. Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.
3. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).
4. Отделение конечных продуктов от фермента.

Мультиферментные комплексы

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Образно выражаясь, можно сказать, что субстрат попадает в туннель, в котором он избегает какого-либо воздействия иных факторов, кроме следующего фермента. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.

Строение мульферментного комплекса

α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий α-кетоглутарат в сукцинил-SКоА

Дата добавления: 2018-08-06 ; просмотров: 2720 ; Мы поможем в написании вашей работы!

Источник

Холофермент

Простетическая группа это небелковые (и не производные аминокислот) компоненты, связанные с белками, которые выполняют важные роли в биологической активности соответствующих белков. Простетические группы могут быть органическими (витамины, сахара, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов).

Простетические группы прочно связаны с белками и даже могут быть присоединены ковалентными связями. Часто играю важную роль в функционировании ферментов. Белок без простетической группы называют апо-белком, а белок с присоединенной группой — холобелок, или, соответственно, в случае ферментов, апофермент и холофермент.

Примером может являться гем, который является простетической группой в молекуле гемоглобина.

Простетические группы это подкласс кофакторов и отличается от коферментов тем, что простетические группы постоянно связаны с ферментами, в то время как коферменты связаны с ферментами непостоянно.

невитамины: ATP · CTP · S-Аденозилметионин · PAPS · Глутатион · Кофермент B · Кофермент М · Убихинон (Кофермент Q) · Метанофуран · BH4 · H4MPTОрганические
простетические группы

Полезное

Смотреть что такое «Холофермент» в других словарях:

холофермент — холофермент. См. полный фермент. (Источник: «Англо русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд во ВНИРО, 1995 г.) … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

холофермент — полный фермент Белковая молекула фермента, включающая все необходимые для функциональной активности субъединицы (в частности, комплекс апофермента и кофермента), например, Х. РНК полимеразы E.coli состоит из 5 субъединиц две (молекулярная масса… … Справочник технического переводчика

холофермент — (греч. holos весь, полностью + фермент) фермент, состоящий из неактивной белковой части апофермента и активирующей ее небелковой группы кофактора … Большой медицинский словарь

холофермент — у, ч. Фермент, який складається із неактивної білкової частини (апоферменту) і активуючої її небілкової групи (кофактора) … Український тлумачний словник

Пререпликационный комплекс — (англ. pre replication complex, pre RC) это комплекс белков, который образуется на стадии инициации репликации ДНК. Белки, которые принимают участие в пререпликационном комплексе, строго необходимы для репликации.[1] Пререпликационный… … Википедия

Коферме́нты — (синоним коэнзимы) органические соединения небелковой природы, необходимые для осуществления каталитического действия многих ферментов. Соединяясь с белковой частью молекулы фермента апоферментом, К. образуют каталитически активный комплекс… … Медицинская энциклопедия

КОФЕРМЕНТЫ — (от лат. со – вместе и ферменты), коэнзимы, органические соединения небелковой природы, входящие в состав активного центра нек рых ферментов. Соединяясь с апоферментом, К. образуют каталитически активный комплекс т. н. холофермент. Мн. К. легко… … Биологический энциклопедический словарь

РЕГУЛЯТОРЫ ФЕРМЕНТОВ — регулируют активность ферментов или скорость их биосинтеза. Регуляторы активности ферментов. Универсальными регуляторами активности ферментов являются субстраты в ва, к рые претерпевают превращения в р циях, катализируемых ферментами. Скорость р… … Химическая энциклопедия

Лигаза — (лат. ligāre сшивать, соединять) фермент, катализирующий соединение двух молекул с образованием новой химической связи (лигирование[1][2]). При этом обычно происходит отщепление (гидролиз) небольшой химической группы от одной из… … Википедия

Корнберг, Артур — Артур Корнберг англ. Arthur Kornberg … Википедия

Источник

Строение простых, сложных ферментов: активный и аллостерический центры. Определение понятий: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор, субстрат, метаболит, продукт.

Субстрат –вещество, которое вступает в химическую реакцию.

Продукт –вещество, которое образуется в ходе химической реакции.

Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа.

Активный центр (Ац) – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило, находиться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата – субстратный участок (контактная площадка) и собственно каталитический центр.

Большинство субстратов образует, по меньшей мере, три связи с ферментом, благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента. Каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента.

У группы регуляторных ферментов есть аллостерические центры, которые находятся за пределами активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться “+” или “–“ модуляторы, регулирующие активность ферментов.

Различают ферменты простые, состоят только из аминокислот, и сложные, включают также низкомолекулярные органические соединения небелковой природы (коферменты) и (или) ионы металлов (кофакторы).

Коферменты – это органические вещества небелковой природы, принимающие участие в катализе в составе каталитического участка активного центра. В этом случае белковую составляющую называют апоферментом, а каталитически активную форму сложного белка – холоферментом. Таким образом: холофермент = апофермент + кофермент.

В качестве коферментов функционируют:

· производные водорастворимых витаминов:

5. Изоферменты. Строение, биологическую роль, диагностическое значение определения. Изоферменты лактатдегидрогеназы (ЛДГ), креатинкиназы (КК)

Изоферменты – это множественные формы одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающие по физическим и химическим свойствам (сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, электрофоретической подвижности, разной чувствительности к ингибиторам и активаторам, оптимуму рН и термостабильности). Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована четным количеством субъединиц (2, 4, 6 и т.д.). Изоформы фермента образуются в результате различных комбинаций субъединиц.

В качестве примера можно рассмотреть лактатдегидрогеназу (ЛДГ), фермент, который катализирует обратимую реакцию:

пируват ←ЛДГ→ лактат

ЛДГ существует в виде 5 изоформ, каждая из которых состоит из 4-х протомеров (субъединиц) 2 типов М (muscle) и Н (heart). Синтез протомеров М и Н типа кодируется двумя разными генетическими локусами. Изоферменты ЛДГ различаются на уровне четвертичной структуры: ЛДГ1(НННН), ЛДГ2(НННМ), ЛДГ3(ННММ), ЛДГ4(НМММ), ЛДГ5(ММММ).

Полипептидные цепи Н и М типа имеют одинаковую молекулярную массу, но в составе первых преобладают карбоновые аминокислоты, последних – диаминокислоты, поэтому они несут разный заряд и могут быть разделены методом электрофореза.

Существование изоформ повышает адаптационную возможность тканей, органов, организма в целом к меняющимся условиям. По изменению изоферментного состава оценивают метаболическое состояние органов и тканей.

Источник